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Campo DCValorIdioma
dc.contributor.authorNogueira Júnior, E.-
dc.contributor.authorMoret, M. A.-
dc.contributor.authorBisch, Paulo Mascarello-
dc.contributor.authorPascutti, P. G.-
dc.creatorNogueira Júnior, E.-
dc.creatorMoret, M. A.-
dc.creatorBisch, Paulo Mascarello-
dc.creatorPascutti, P. G.-
dc.date.accessioned2013-11-13T17:28:13Z-
dc.date.issued2005-
dc.identifier.issn0378-4371-
dc.identifier.urihttp://repositorio.ufba.br/ri/handle/ri/13633-
dc.descriptionTexto completo: acesso restrito. p.353–364pt_BR
dc.description.abstractWe propose a stochastic approach to combine methods from computational physics and Tsallis statistics in order to analyze the potential energy hypersurface of the proteins. This approach enables us to study protein folding by the topology of the energy hypersurface close to the native structures. As a bonus, this stochastic procedure allows us to obtain some of the possible intermediate states of protein folding. In particular, we describe results which suggest that the enthalpy drives the process of protein folding close to the native state. Finally, we propose an alternative view of the process of protein folding.pt_BR
dc.language.isoenpt_BR
dc.rightsAcesso Abertopt_BR
dc.sourcehttp://dx.doi.org.ez10.periodicos.capes.gov.br/10.1016/j.physa.2005.01.048pt_BR
dc.subjectSecondary structure foldingpt_BR
dc.subjectTsallis statisticspt_BR
dc.subjectGeneralized Simulated Annealingpt_BR
dc.titleStochastic strategy to analyze protein foldingpt_BR
dc.title.alternativePhysica A: Statistical Mechanics and its Applicationspt_BR
dc.typeArtigo de Periódicopt_BR
dc.identifier.numberv. 353, n. 1pt_BR
dc.embargo.liftdate10000-01-01-
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